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Text File  |  1995-03-04  |  1.9 KB  |  36 lines
  1. *********************************************************************
  2. * Cytochrome c oxidase subunit I, copper B binding region signature *
  3. *********************************************************************
  4.  
  5. Cytochrome c oxidase (EC 1.9.3.1) [1] is  an oligomeric enzymatic complex.  It
  6. is a  component  of the respiratory chain complex, involved in the transfer of
  7. electrons from  cytochrome  c to oxygen. In eukaryotes, this enzyme complex is
  8. located in  the  mitochondrial  inner  membrane; in aerobic prokaryotes, it is
  9. found in  the  plasma  membrane.    Electrons  originating in cytochrome c are
  10. transferred via heme a and copper A (Cu(a)) to the binuclear center  formed by
  11. heme a3 copper B (Cu(b)). Subunit I (CO I) of cytochrome c oxidase binds the 2
  12. hemes  and Cu(b) [2].  It  is  an  integral  membrane  protein  with  up to 12
  13. transmembrane segments.  Cu(b)  is said to have  three ligands:  two  adjacent
  14. histidines in  transmembrane  segment  7  and  a  third  in  segment  10. As a
  15. signature pattern  for  CO  I,  we  used  the  region  around the two adjacent
  16. histidines.
  17.  
  18. In Escherichia  coli, cytochrome O terminal oxidase complex [3] is a component
  19. of the  aerobic respiratory chain  that  predominates  when cells are grown at
  20. high aeration.    The  oxidase  is an oligomeric complex which  binds two heme
  21. groups and  one or two copper atoms. The sequence of subunit I of cytochrome O
  22. terminal oxidase complex is evolutionary related to that of CO I.
  23.  
  24. -Consensus pattern: W-x-H-H-[LMF]
  25.                     [The two H's are copper ligands]
  26. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  27. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 13.
  28. -Last update: June 1994 / Text revised.
  29.  
  30. [ 1] Capaldi R.A., Malatesta F., Darley-Usmar V.M.
  31.      Biochim. Biophys. Acta 726:135-148(1983).
  32. [ 2] Holm L., Saraste M., Wikstrom M.
  33.      EMBO J. 6:2819-2823(1987).
  34. [ 3] Chepuri V., Lemieux L., Au D.C.T., Gennis R.B.
  35.      J. Biol. Chem. 265:11185-11192(1990).
  36.